之后，人们开始研究他所发现的那些奇怪的斑块和缠结，希望有一天能认识、并且治愈以他的名字命名的阿尔茨海默症。

关于斑块的研究已经有了不少进展。这些斑块是不溶性肽沉积，名为β-淀粉样蛋白，或Aβ，是淀粉样前体蛋白经β分泌酶和γ分泌酶依次切割后的产物。这种切割还会产生其他分子，可能也在阿尔茨海默症中起到作用，但Aβ是致病元凶。

Aβ容易发生错误折叠，产生粘性，进而聚集成可溶性低聚物，一些低聚物又会形成较大的不可溶性原纤维，在脑中沉积形成斑块。低聚物有多种形状和种类，但尚无法确定哪些种类有毒。研究显示，它们会降低突触之间的通讯和突触可塑性，这或许是大脑无法形成或检索记忆的原因。

神经元并不是阿尔茨海默病中唯一受到影响的细胞，星形胶质细胞和小胶质细胞也会发挥作用。小胶质细胞是清除废物的免疫细胞，还能在发育中修剪突触。小胶质细胞会清除Aβ，但也会被Aβ激活，继而释放炎症性细胞因子，破坏神经元。小胶质细胞还能通过吞噬作用清除突触，一旦突触功能减退，神经元死亡，就会出现异常的活动模式，最终导致大脑无法适当地处理和存储信息。

阿尔茨海默病的另一大特征是神经元变性。Aβ会导致神经元死亡和损伤，但Aβ的作用似乎会受到患者脑中另一种蛋白Tau的介导。

Tau是缠结的一种成分。在健康的神经元里，分子会在一连串“轨道”尚沿着轴突移动，这些轨道由微管组成，并通过Tau来稳定。但阿尔茨海默病患者的Tau被修饰，导致它们和微管分离，形成一种异常形状，并从轴突向细胞体移动。

和Aβ一样，Tau也有多种形式，但哪种形式会致病尚不明确。也和Aβ一样，这些形式要么是可溶的，要么会聚集在一起形成沉积，变成阿尔茨海默本人所观察到的缠结。——这些过程最后会导致神经元死亡。

动物模型还揭示了另一个问题。被错误折叠的Tau蛋白，会从突触向健康的神经元蔓延，让健康的Tau蛋白也开始错误折叠，导致病变在整个大脑蔓延，在不同脑区的蔓延模式与阿尔茨海默病早期到晚期的症状变化相符。这种模式还反映了某些特定神经元为何更容易死亡。

虽然我们对阿尔茨海默病的认识已经取得了进展，但目前尚无治愈良方。虽然人们一直在研发靶向β-淀粉样蛋白或Tau的药物，但并不确定它们是否能成功治愈阿尔茨海默病。有一点毋庸置疑：继续加大对基础研究和临床研究的支持，最终将使我们能够诊治这一破坏性的疾病。